Rotující pohled na C2S2 superkomplex fotosystému II (PSII) smrku ztepilého. Video zobrazuje celkovou architekturu PSII C2S2 superkomplexu z lumenální strany, včetně světlosběrných anténních podjednotek Lhcb5, Lhcb8 a trimeru S-LHCII navázaného na dimerické jádro komplexu. Analýza odhaluje přítomnost unikátní podjednotky Lhcb8 a molekuly α-tokoferolu (vitamin E), která přispívá k ochraně chlorofylů před nadměrným osvitem. Struktura byla vyřešena kryoelektronovou mikroskopií při rozlišení 2,8 Å (Opatíková et al., Nature Plants, 2023).

Struktura je dostupná z databáze Protein Data Bank pod přístupovým kódem 8C29.

Experimentální biologie zahrnuje v přiměřeném rozsahu všechny aspekty biologického a biomedicínského výzkumu a je v ní kladen velký důraz na praktickou výuku. Co vás v rámci studia čeká a v jakých oblastech můžete nalézt uplatnění, to se dozvíte právě v této prezentaci. Navštívit nás můžete i osobně přímo na pracovišti nebo na některém dni otevřených dveří, které Přírodovědecká fakulta Univerzity Palackého v Olomouci pořádá dvakrát ročně.

Den otevřených dveří

Toto video znázorňuje vazbu olomoucinu II, purinového inhibitoru identifikovaného v Olomouci, v aktivním místě CDK2 (cyklin-dependentní kinázy 2). Olomoucin II přesně zapadá do katalytické štěrbiny a blokuje ATP-vazebné místo enzymu, čímž zabraňuje fosforylaci klíčových substrátů buněčného cyklu. Inhibicí CDK2 tak tato sloučenina účinně zastavuje průběh buněčného cyklu na přechodu G₁/S a zastavuje růst nádorových buněk.

Samotný olomoucin II se klinicky nepoužívá, stal se však významnou strukturní předlohou pro vývoj pokročilejších inhibitorů kináz, včetně sloučenin, které později postoupily do klinických studií. Představuje jeden z raných kroků moderního návrhu cílených protinádorových léčiv založených na regulaci proteinkináz.

Struktura je dostupná v Protein Data Bank pod přístupovým kódem 2A0C

Krystalová struktura enzymu L-methionin-γ-lyázy (MGL) z alkalitermofilní bakterie Thermobrachium celere jsme publikovali v časopise International Journal of Biological Macromolecules (DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2025.147876). Enzym vykazuje mimořádnou stabilitu, silnou retenci kofaktoru PLP a vysokou katalytickou účinnost vůči L-methioninu – vlastnosti, které z něj činí slibného kandidáta pro protinádorovou terapii založenou na depleci methioninu. MGL z T. celere si zachovává dlouhodobou aktivitu v lidské plazmě, účinně odstraňuje L-methionin a vyvolává výraznou cytotoxicitu v nádorových buněčných liniích. Tyto vlastnosti společně zdůrazňují její terapeutický potenciál a poskytují cenné strukturní poznatky pro budoucí inženýrství enzymů.

Strukturní analýza odhaluje tetramerickou organizaci s pohyblivou doménou, která přechází mezi otevřenou a uzavřenou konformací a reguluje přístup ke kofaktoru PLP a do aktivního místa. Navázaný inhibitor norleucin (s jedním atomem zvýrazněným žlutě pro napodobení methioninu) spolu s těsně koordinovaným kofaktorem PLP vymezují architekturu katalytické kapsy.

Struktura je dostupná v Protein Data Bank pod přístupovým kódem 9QM6